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Le traitement de la cataracte sans chirurgie peut être lié à l'activation de la protéine protectrice

La capacité du cristallin dans l'?il humain à changer de focalisation repose sur une formation dense de protéines qui peuvent entraîner des amas qui obscurcissent le cristallin et entraînent des cataractes, à l'exception des protéines protectrices spéciales qui empêchent cela. Désormais une équipe à Munich, en Allemagne, a découvert un mécanisme d'activation qui peut activer l'une de ces protéines protectrices pour garder la lentille claire.

L’équipe de la Technische Universitaet Muenchen (TUM) écrit sur ses conclusions dans un numéro en ligne récent du Actes de l'Académie Nationale des Sciences (PNAS).

Ils suggèrent que la découverte pourrait mener à des traitements alternatifs pour les cataractes qui ne nécessitent pas de chirurgie.

Les cellules à lentilles réalisent un exploit remarquable. Ils produisent un mélange dense de protéines qui confèrent à la lentille son pouvoir de réfraction - sa capacité à changer de mise au point pour que nous puissions voir des objets distants et rapprochés - tout en gardant l'objectif clair.

Pour surmonter le problème de la nébulosité, les cellules du cristallin produisent et éliminent les protéines de manière complètement différente des autres cellules - elles les fabriquent une fois au stade embryonnaire et les conservent pour la vie. Contrairement aux protéines du reste de notre corps, celles de nos lentilles sont aussi vieilles que nous.

Mais pour que les protéines durent toute une vie, les cellules du cristallin doivent les maintenir dans un état dissous, ou elles s'agglomèrent et produisent la nébulosité caractéristique des cataractes.

Et c'est là que réside la clé de la découverte de l'équipe allemande - ils ont trouvé l'un des mécanismes utilisés par la cellule pour maintenir les protéines à l'état dissous pendant si longtemps.

Deux protéines cristallines empêchent d'autres protéines de s'agglomérer

Les scientifiques savaient déjà que deux protéines "de choc thermique", ?A-crystallin et ?B-crystallin, étaient impliquées. Les protéines de choc thermique sont présentes dans toutes les cellules humaines et aident à arrêter l'agglutination d'autres protéines lorsque la cellule subit une forte chaleur ou un stress.

Mais jusqu'à cette étude, on en savait peu sur la structure et le comportement des deux cristallins, malgré des recherches intensives, comme l'explique l'auteur de l'étude Johannes Buchner, professeur de biotechnologie à TUM:

"Le grand défi dans l'analyse de ces deux types de cristallins réside dans leur variété anormale. Ces protéines existent sous la forme d'un mélange de formes très différentes, chacune comprenant un nombre variable de sous-unités. Il est donc très difficile de distinguer les structures individuelles les unes des autres . "

Le commutateur moléculaire déclenche la protéine protectrice

Il y a quelques années, les scientifiques de TUM ont résolu le mystère d'une des protéines cristallines - ils ont décodé la structure moléculaire de l'une des formes les plus importantes de cristalline ?B. La protéine est composée de 24 sous-unités.

Dans des conditions normales, lorsqu'une cellule de lentille n'est pas sollicitée, la protéine existe sous la forme que les scientifiques ont décodée. Mais ils ont réalisé que ce n'était qu'une forme de repos, et non la forme qui aide à empêcher d'autres protéines de s'agglomérer. Ils ont donc raisonné qu'il fallait un mécanisme de commutation qui déclenche la formation de formes actives de la protéine.

Dans l'étude, ils décrivent comment ils ont trouvé le déclencheur - lorsque la cellule est exposée à un stress, tel que la chaleur, les groupes phosphate se fixent à la protéine cristalline, provoquant sa rupture dans ses sous-unités. Les sous-unités protéiques se lient chacune à d'autres protéines et les empêchent de s'agglomérer. C'est la forme active du cristallin.

Le principal défi auquel l'équipe a été confrontée était la résolution de la structure de la protéine, comme l'explique le co-auteur Sevil Weinkauf, professeur de microscopie électronique à TUM:

"Imaginez que vous ayez seulement quelques photos d'une tasse de café coulée et que vous vouliez en déduire la forme. Maintenant, si vous pensez que cela semble difficile, essayez d'imaginer que vous n'avez pas une seule tasse, mais une armoire pleine de Chine que vous voulez déduire des moulages de l’ombre. C’est précisément ce défi de taille que nous avons rencontré pour ?B-crystallin. "

L’équipe estime que la découverte de la façon dont les cristallins se comportent pourrait conduire à de nouveaux traitements pour les cataractes ne nécessitant pas de chirurgie. Il peut être possible de développer un médicament qui active le mécanisme ?B-crystallin pour éliminer les lentilles opacifiées.

Il pourrait également y avoir d'autres applications, car la protéine joue également un rôle dans d'autres cellules. Par exemple, il est trop actif dans les cellules cancéreuses et peut les empêcher de se suicider. Dans cet exemple, un médicament pourrait être développé pour désactiver la protéine.

Les fonds de la Fondation allemande pour la recherche ont aidé à financer l'étude.

En 2012, des chercheurs de l'Université des sciences et de la technologie du Missouri aux États-Unis ont constaté que les collyres contenant un antioxydant pouvaient prévenir ou guérir les cataractes et d'autres troubles dégénératifs de la vue.

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