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La protéine du virus Ebola offre une cible potentielle pour les médicaments
Au fur et à mesure que nos connaissances sur la structure moléculaire du virus Ebola augmentent, nos chances de prévenir et de traiter les épidémies de fièvre hémorragique mortelle qu’elle provoque augmentent également. Maintenant, une nouvelle étude de cristallographie aux États-Unis montre comment une protéine clé d'Ebola - importante pour la réplication du virus - pourrait être une cible pour de nouveaux médicaments.
Selon l'Organisation mondiale de la santé (OMS), le 7 septembre 2014, l'épidémie de maladie à virus Ebola en Afrique de l'Ouest a fait plus de 2 200 victimes. L’épidémie, qui a débuté en Guinée, s’est étendue au Libéria, au Nigéria, au Sénégal et en Sierra Leone.
Il existe également une autre épidémie de maladie à virus Ebola en République démocratique du Congo (RDC), qui selon l'OMS est un événement distinct et indépendant, impliquant des souches d'Ebola non dérivées de celles qui circulent actuellement en Afrique de l'Ouest.
Les chercheurs ont utilisé la cristallographie pour obtenir la structure d'une protéine clé d'Ebola
Les chercheurs ont découvert que la nucléoprotéine d'Ebola présentait un repli tertiaire jusque-là inconnu. Un examen plus approfondi pourrait révéler comment le virus s'assemble dans les cellules infectées.
Dans cette nouvelle étude, publiée dans la revue Acta Crystallographica Section DDes chercheurs de l'Université de Virginie (UVA) ont utilisé la cristallographie pour obtenir la structure d'une protéine clé de la souche Zaïre du virus Ebola - la souche circulant en RDC.
Les virus sont des entités très diverses - leur structure génomique est beaucoup plus vaste que celle des animaux, des plantes et des bactéries. Leurs protéines peuvent être codées dans l'ADN, l'ARN ou les deux, et les structures de celles-ci et la manière dont elles fonctionnent varient également considérablement.
Comme beaucoup de ses parents, le virus Ebola a un ARN monocaténaire à sens négatif qui code pour sept protéines différentes. L'une de ces protéines est la nucléoprotéine et présente un intérêt car elle interagit avec le génome viral.
Les scientifiques ont réussi à déterminer la structure atomique de cinq des sept protéines Ebola - la nucléoprotéine n’en fait pas partie, bien que les nucléoprotéines d’autres virus aient été analysées.
La structure de la nucléoprotéine Ebola est unique
Pour l’étude, les chercheurs ont conçu une forme de E. coli pour produire la nucléoprotéine Ebola. Cela leur a permis de cristalliser et de déterminer la structure atomique du "domaine C-terminal" de la protéine, qui s'étend à un endroit qu'ils identifient comme étant des acides aminés "résidus 641 à 739."
Il y a un vif intérêt pour cette partie de la protéine car les preuves suggèrent qu'elle est impliquée dans la transcription des instructions génétiques pour que le virus s'assemble à l'intérieur des cellules hôtes.
En utilisant la cristallographie aux rayons X, l’équipe UVA, dirigée par le Dr Dan Engel, virologiste et le Dr Zygmunt Derewenda, biologiste de la structure, a découvert que le nucléoprotéine Ebola présentait un repli tertiaire inconnu. dans les cellules infectées.
Ils croient que les détails structurels qu'ils ont découverts au sujet de cette partie de la protéine pourraient conduire à de nouveaux médicaments antiviraux qui arrêtent l'infection à Ebola chez l'homme, comme l'explique le Dr Derewenda:
"La structure est unique dans le monde des virus à ARN. Elle ne se trouve pas dans les virus qui causent la grippe, la rage ou d’autres maladies."
Cette étude est un exemple de recherche de moyens pour lutter contre un virus en recherchant des cibles dans le virus lui-même. Cependant, la gravité d'une infection virale n'est pas seulement due au virus, mais aussi à la réponse du système immunitaire.
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