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Comment la bactérie de l'ulcère de l'estomac évite l'acide

En étudiant sa structure cristalline, les scientifiques ont découvert comment la bactérie de l’estomac Helicobacter pylori parvient à s'éloigner des niveaux élevés d'acide gastrique. La découverte devrait conduire à de nouvelles façons de traiter H. pylori l'infection, qui est liée aux ulcères d'estomac et au cancer.
Traitements actuels pour H. pylori l'infection repose généralement sur des antibiotiques à large spectre, mais la bactérie devient résistante et le traitement échoue dans environ 30% des cas.
Dans la nouvelle étude, des biologistes et des physiciens de l’Université de l’Oregon (UO) aux États-Unis révèlent comment une protéine dans H. pylori, le récepteur acide TlpB, attrape une petite molécule appelée urée qui l'aide à détecter et à naviguer loin des environnements hautement acides.
Ils écrivent sur leurs conclusions dans le numéro en ligne du 14 juin de la revue Structure.

Une caractéristique importante de l'étude est que les chercheurs ont découvert que TlpB possède une petite plate-forme qui dépasse de la cellule bactérienne, identifiée comme un "domaine PAS". Un domaine PAS fait partie d'une protéine qui détecte des signaux. Normalement, il réside à l'intérieur des cellules, mais dans le cas de TlpB dans H. pylori il sort de la cellule pour atteindre l'extérieur et se lie à l'urée, ce qui lui permet de détecter l'environnement externe.
Les chercheurs disent que c'est la première fois que la cristallographie est utilisée pour montrer qu'un chimiorécepteur bactérien contient un domaine PAS situé à l'extérieur de la cellule.
Co-auteur James Remington est professeur de physique et membre de l'Institut de biologie moléculaire UO. Il a dit à la presse:
"C'est une belle structure, et ce domaine n'a jamais été vu auparavant dans cette classe de protéines."
"Capturé à la résolution atomique de 1,38 angströms, il s’agit de la première vue structurelle significative en 20 ans de la classe de récepteurs utilisés par les bactéries pour naviguer dans leur environnement chimique", at-il ajouté.
Lui et ses collègues ont réussi à manipuler la structure atomique de la protéine et à perturber sa capacité à se lier à l'urée, et ont montré que l'urée était la clé pour aider H. pylori sentir et éviter l'acide.
La co-auteure Karen Guillemin, professeure de biologie et membre de l'Institut de biologie moléculaire de l'UO, a déclaré que lorsque le récepteur n'est pas capable de se lier à l'urée, la bactérie devient «confuse» et ne peut pas
"Nous avons constaté que cette liaison à l'urée est absolument essentielle pour que cette protéine agisse comme un capteur d'acide."
Guillemin a expliqué qu'ils disposent désormais de "nouvelles connaissances significatives sur le fonctionnement de la détection de l'acide au niveau atomique, ce qui est important pour H. pylori la vie dans l'estomac. "
"Les implications pour la santé sont les suivantes: si nous perturbons la liaison de l'urée, nous pouvons confondre les bactéries et potentiellement bloquer leur capacité à atteindre la muqueuse de l'estomac où elles causent des dommages", a-t-elle ajouté.

Remington a déclaré jusqu'à présent qu'ils n'ont que des "instantanés sur le chemin" de la façon dont H. pylori les signaux fonctionnent. Il a déclaré que davantage de travail est maintenant nécessaire pour comprendre les mécanismes sous-jacents.
Mais, dit-il la structure qu'ils ont révélée, permet aux chercheurs de voir l'emplacement d'environ 3 000 atomes individuels dans le domaine protéique liant l'urée.
H. pylori est une bactérie à Gram négatif qui a été identifiée pour la première fois en 1982 et s'est avérée être liée aux ulcères d'estomac et au cancer de l'estomac.
Bien que nous en sachions peu sur sa propagation, elle est présente dans l’estomac de la moitié des personnes dans le monde, dont 80% ne présenteront aucun symptôme.
Des subventions des National Institutes of Health et de la National Science Foundation ont aidé à soutenir certains des chercheurs participant à cette étude.
Écrit par Catharine Paddock PhD

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