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De nouveaux traitements contre la maladie d’Alzheimer peuvent découler de la modélisation de «protéines de choc thermique»

L'une des caractéristiques de la maladie d'Alzheimer est l'agglutination anormale des protéines bêta-amyloïdes dans le cerveau, entraînant la mort des cellules du cerveau. La découverte que de petites protéines de choc thermique empêchent l'agglutination de protéines incontrôlée a ouvert la possibilité de développer des médicaments qui émulent cet effet. Maintenant, une nouvelle étude va plus loin en révélant comment les petites protéines de choc thermique interagissent avec les bêta-amyloïdes pour empêcher l'agglutination.
Ces images au microscope électronique montrent la présence de bêta-amyloïde en l'absence (à gauche) et en présence (à droite) d'alphaB-crystallin.
Crédit image: Andi Mainz / TUM

Les chercheurs de l’Université technique de Munich (TUM) et du Helmholtz Zentrum München, tous deux en Allemagne, rapportent leurs découvertes dans la revue. Nature Structural & Molecular Biology.

Les petites protéines de choc thermique sont des protéines "auxiliaires" ou "chaperonnes" qui jouent divers rôles, notamment la protection d'autres protéines pendant les périodes de stress pour éviter qu'elles ne deviennent anormales, comme se plier ou s'agglutiner.

L’une des raisons de comprendre ces protéines auxiliaires est l’espoir de les utiliser comme agents dans le traitement de maladies telles que la maladie d’Alzheimer. Les petites protéines de choc thermique se fixent aux protéines déformées avant qu'elles ne commencent à s'agréger et à les maintenir dans un état soluble, empêchant ainsi l'agglutination.

Dans le cas de la maladie d'Alzheimer, la protéine de choc thermique qui empêche les bêta-amyloïdes de s'agréger pour former de longues fibrilles qui obstruent les cellules cérébrales est appelée cristalline alpha-B. D'autres protéines de choc thermique sont associées à des maladies neurodégénératives telles que la maladie de Parkinson et la sclérose en plaques.

Deux caractéristiques empêchent l'agglutination bêta-amyloïde

Dans cette nouvelle étude, une équipe dirigée par Bernd Reif, professeur de chimie à TUM et chef de groupe au Helmholtz Zentrum München, révèle précisément comment la structure de la cristalline alpha-B interagit avec la bêta-amyloïde pour empêcher l'agglutination observée dans la maladie d'Alzheimer.

En utilisant la spectroscopie de résonance magnétique nucléaire à l'état solide (RMN), les chercheurs ont identifié les sites exacts dans la structure alpha-B-cristalline qui s'attachent à la bêta-amyloïde. La réalisation est le résultat d'un travail minutieux en raison des défis posés par la complexité de l'alpha-B-cristallin, comme l'explique le professeur Reif:

"L'alpha-B-cristalline existe sous diverses formes différentes comprenant 24, 28 ou 32 sous-unités qui sont permutées en permanence. De plus, elle a un poids moléculaire élevé. Ces facteurs rendent l'analyse de la structure très difficile."

L'équipe a constaté que l'alpha-B-crystallin utilise deux caractéristiques de sa structure pour bloquer le processus d'agrégation. Une caractéristique lui permet de se fixer à des bêta-amyloïdes individuels pour empêcher leur agglutination dans les fibrilles, et les autres «scelle» les fibrilles déjà formées pour les empêcher d'ajouter plus d'amyloïdes.

La découverte offre un modèle aux chercheurs intéressés par l'ingénierie de protéines qui émulent ces caractéristiques de la cristalline alpha-B pour se lier spécifiquement aux protéines bêta-amyloïdes et similaires.

L’étude fait suite à des recherches antérieures Nouvelles médicales aujourd'hui rapporté en mars 2014 où une équipe dirigée par un autre membre de TUM a également découvert que les protéines de choc thermique influencent l'agrégation des protéines tau - une autre caractéristique de la maladie d'Alzheimer.

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