Les scientifiques observent les protéines se déplacer à la surface du virus VIH en temps réel

Dans une nouvelle étude publiée dans la revue ScienceLes chercheurs révèlent que, pour la première fois, ils ont créé des technologies leur permettant de voir comment les protéines du VIH se déplacent à la surface du virus.
La capacité à observer les protéines à la surface du virus VIH peut éclairer la manière dont le virus infecte les cellules immunitaires humaines et conduire à des stratégies pour prévenir une telle infection.

L’équipe de recherche, dont le co-auteur, le Dr Scott Blanchard du Weill Cornell Medical College à New York, a déclaré que cette découverte pourrait éclairer la manière dont le virus VIH infecte les cellules immunitaires humaines.

"Rendre les mouvements du VIH visibles pour que nous puissions suivre, en temps réel, le comportement des protéines de surface sur le virus, nous dirons ce que nous devons savoir pour empêcher la fusion avec des cellules humaines - si vous pouvez empêcher l’entrée virale du VIH dans les cellules immunitaires, vous avez gagné ", explique le Dr Blanchard.

Dans leur étude, le Dr Blanchard et ses collègues décrivent comment ils ont créé des molécules fluorescentes, appelées «balises», et les ont introduites dans la couche externe du virus VIH, appelée «enveloppe».

Ils ont ensuite modifié une technique appelée imagerie de transfert d'énergie par résonance de fluorescence à molécule unique (smFRET) pour observer deux des balises.

Cette méthode d'imagerie utilise une lumière fluorescente pour mesurer la distance parcourue par les particules virales. Dans cette étude, l’équipe a pu mesurer des distances - jusqu’à un milliardième de pouce - entre les deux balises, qui s’illuminaient de différentes couleurs. L’équipe a alors pu détecter le changement de forme en temps réel du virus lorsque les deux balises se déplaçaient.

Grâce à cette technologie, les chercheurs ont pu analyser les mouvements des protéines de l’enveloppe - gp120 et gp41, appelées «trimères» - à la surface du virus VIH.

Ces protéines sont importantes pour permettre au virus du VIH d’infecter des cellules humaines porteuses de protéines du récepteur CD4 - les protéines qui aident le VIH à se lier à une cellule. Les chercheurs expliquent que ces protéines "s'ouvrent comme une fleur" lorsque le CD4 est présent, révélant une sous-unité gp41.

Regarder des protéines sur le virus VIH 'dance'

En observant les mouvements des protéines de l'enveloppe, les chercheurs ont découvert que les protéines gp120 se modifiaient continuellement et que le mouvement de chaque protéine était "similaire" et "distinct" à la fois dans le temps et dans la nature.

"Cela a répondu à la première grande question de savoir comment l'ouverture du trimère d'enveloppe est déclenchée", explique le Dr Blanchard. "Beaucoup de scientifiques pensent que les particules restent dans une conformation jusqu'à ce qu'elles rencontrent une cellule CD4-positive. Mais nous avons vu que les protéines dansent quand aucun CD4 n'était présent - elles changent de forme tout le temps."

En introduisant le CD4 synthétique dans le virus, ils ont découvert que certains des anticorps qu'il contenait réduisaient l'efficacité de la protéine gp120, ce qui signifiait que la capacité du virus VIH à infecter les cellules immunitaires humaines était réduite.

L’équipe affirme qu’ils ont été témoins de résultats similaires lorsqu’ils ont introduit une petite molécule dans le virus, qui est actuellement testée pour son efficacité dans la prévention de l’infection par le VIH.

Commentant les conclusions de l'équipe, le Dr Blanchard a déclaré:

"Le résultat pratique de cette technologie est que nous pouvons commencer à comprendre comment le système biologique se déplace. Jusqu'à présent, nous avons détecté trois conformations différentes du trimère d'enveloppe. Nous travaillons maintenant à améliorer la technologie pour obtenir la précision d'imagerie nécessaire." thérapies largement efficaces. "

Une «percée pour la science»

Dans une autre étude récemment publiée dans la revue La nature, une équipe dirigée par des chercheurs de l'Institut national des allergies et des maladies infectieuses a pu visualiser une structure 3D de l'une des conformations susmentionnées en utilisant la cristallographie aux rayons X.

"Les anticorps utilisés dans l'étude de cristallographie sont ceux que nous avons observés pour arrêter la danse des protéines de l'enveloppe du VIH, poussant l'assemblage du trimère dans un état quiescent," explique le Dr Blanchard.

"Cette image concrète à résolution atomique de ce à quoi ressemble la machine de pré-fusion et où ces anticorps se lient constitue une étape importante dans la compréhension de la biologie du VIH."

Il ajoute que dans les recherches futures, les méthodes de cristallographie par smFRET et par rayons X peuvent être utilisées de manière synchronisée pour améliorer la compréhension des fonctions des protéines de surface du VIH en analysant leurs mouvements.

"L'approche est vraiment une avancée scientifique car la plupart des recherches sont effectuées dans un tube à essai où des milliards de molécules sont présentes, toutes se comportant de manière indépendante. Il est très difficile d'extraire des informations directes sur ces types de mouvements. n'utilisez pas de technologie d'imagerie », explique le Dr Blanchard.

"L'approche à une seule molécule permet d'obtenir des informations pratiques, interprétables et en temps réel sur les processus moléculaires dans les systèmes biologiques complexes."

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