Espèces de lions très meurtrières trouvées

Selon une étude publiée dans l'édition en ligne de la revue Actes de l'Académie nationale des sciencesDes chercheurs du Scripps Research Institute ont identifié une protéine prion unique qui est au moins 10 fois plus mortelle que les grandes espèces de prions. La protéine prion unique provoque une mort neuronale similaire à celle observée dans l'ESB (maladie de la vache folle).
Cette molécule unique toxique ou "monomère" teste la théorie existante selon laquelle les dommages neuronaux sont associés à la toxicité des agrégats de protéines prions appelés "oligomères".
Le professeur Scripps Florida Corinne Lasmézas, qui a dirigé l'étude, a expliqué:

"En identifiant une seule molécule comme étant l’espèce la plus toxique des protéines prions, nous avons ouvert un nouveau chapitre dans la compréhension de la neurodégénérescence induite par les prions. Nous ne pensions pas que la mort neuronale de ce monomère toxique soit aussi proche de la normale se produit dans l'état de la maladie. Maintenant, nous avons un outil puissant pour explorer les mécanismes de la neurodégénérescence. "

Les chercheurs ont découvert que la forme toxique de la protéine prion anormale, connue sous le nom de TPrP, provoquait diverses formes de lésions neuronales, allant des signatures moléculaires très similaires à celles observées chez les animaux infectés par le prion, l'autophagie et apoptose - mort cellulaire programmée. L'équipe a découvert que la forme la plus mortelle de la protéine prion était une structure spécifique appelée alpha-hélicoïdale.

La nouvelle étude fournit de nouvelles informations sur les maladies à prions, telles que l'ESB et une forme humaine rare de la maladie de Creutzfeldt-Jakob. En outre, cela ouvre la possibilité que les protéines neurotoxiques associées puissent jouer un rôle dans les maladies neurodégénératives, telles que la maladie de Parkinson et la maladie d'Alzheimer.
Dans les maladies à prions, les particules infectieuses protéiques (prions infectieux), supposées ne contenir que des protéines, sont capables de se reproduire, même si elles ne possèdent ni ARN ni ADN. Habituellement, les cellules de mammifères génèrent une protéine prion cellulaire (PrP), lorsqu'elles sont infectées par une maladie à prions, la protéine anormale convertit la protéine prion hôte normale en sa forme pathologique.
Les maladies à prions sont similaires à d'autres maladies de repliement des protéines, telles que la maladie d'Alzheimer, car elles sont déclenchées par la toxicité d'une protéine hôte mal repliée. En outre, une étude récente publiée dans le New York Times a découvert que des maladies, telles que la maladie d'Alzheimer, reflétaient les maladies à prions en se propageant d'une cellule à l'autre.
Lasmézas a expliqué:

"Jusqu'à présent, on pensait que les oligomères de protéines sont toxiques dans toutes ces maladies. Comme nous avons découvert pour la première fois qu'un monomère anormalement plié est hautement toxique, cela ouvre la possibilité que cela puisse être vrai pour d'autres mauvais repliements de protéines." maladies aussi. "

Écrit par Grace Rattue