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Les bactéries E. coli aident à produire des médicaments plus rapides et moins chers
Une découverte publiée dans le numéro du 25 mars de Nature Biologie Chimique révèle que les ingénieurs biomoléculaires de l'université Cornell ont découvert qu'Escherichia coli, une bactérie considérée comme une menace grave pour la sécurité alimentaire par les restaurateurs, les épiciers et les consommateurs, est en fait une bactérie amicale. Les chercheurs ont découvert que le E. coli les bactéries sont capables de produire des protéines modifiées par des sucres qui rendent les produits pharmaceutiques moins chers et plus rapides.
Matthew DeLisa, professeur associé de Cornell d'ingénierie chimique et biomoléculaire et son équipe, viennent de publier une nouvelle méthode qui permet de concevoir rapidement et facilement des glycoprotéines thérapeutiques humaines en utilisant E. coli bactéries comme plate-forme.
Les glycoprotéines sont des protéines qui contiennent des chaînes oligosaccharidiques (glycanes) liées de manière covalente à leur polypeptide. Les oligosaccharides sont des glucides constitués d'un nombre relativement faible de monosaccharides et essentiels à la vie. Des protéines spécialement conçues génétiquement sont utilisées fréquemment comme médicaments, car elles se lient à certains sites récepteurs des protéines et peuvent, par exemple, empêcher la multiplication des cellules cancéreuses. Certaines des glycoprotéines sont actuellement utilisées pour traiter des maladies, des interférons et des anticorps monoclonaux.
La nouvelle approche est en cours de développement et de commercialisation par Glycobia Inc., une start-up qui a récemment emménagé au sein du Cornell's McGovern Family Center for Venture Development dans les sciences de la vie. Bien qu'il n'existe actuellement aucun plan précis, DeLisa prévoit que le Weill Cornell Medical College de Manhattan pourrait tester ce type de produits pharmaceutiques d'ici un an.
À l'heure actuelle, les méthodes de fabrication sont coûteuses et prennent beaucoup de temps, car elles dépendent des cellules de culture des mammifères, comme la lignée de cellules Chinese Hamster Ovary (CHO), sensible à la contamination virale qui peut encore augmenter les coûts de production. En 2009, une autre société biopharmaceutique a dû fermer son usine temporairement en raison de la contamination.
L'approche des chercheurs de Cornell consiste à assembler une voie de synthèse qui produit simplement et rapidement des glycoprotéines, qui sont à la base de nombreux médicaments thérapeutiques à base de protéines, notamment la GCase, une protéine utilisée dans le traitement de la maladie de Gaucher. Ils y sont parvenus en introduisant artificiellement les mécanismes de glycosylation, c’est-à-dire le processus chimique par lequel les protéines deviennent des glycoprotéines dans E. coli cellules au lieu de cellules animales.
Leur voie de synthèse conçue peut être adaptée à de nombreux sites accepteurs d’acides aminés pour produire différents médicaments et commence par des enzymes natives dans E. coli. Les chercheurs ont ajouté un mélange de quatre enzymes obtenues à partir de cellules de levure et qui ont déclenché la biosynthèse d'un glycane spécifique (structure du sucre), similaire à la structure de base de pratiquement tous les glycanes eucaryotes. Campylobacter jejuni, une cinquième enzyme de la bactérie, a transféré ces glycanes à des sites accepteurs de protéines pré-modifiés, qui génèrent les glycoprotéines requises.
DeLisa et son équipe travaillent actuellement à améliorer la méthode qu'ils appellent "glycans by design", qui utilise la méthode de production de protéines à base d'enzymes pour adapter spécifiquement les structures de sucre à la conception de différents glycanes et glycoprotéines.
Écrit par Petra Rattue
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