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L'image haute résolution du virus Ebola révèle comment elle élude le système immunitaire

En créant la plus haute résolution du virus Ebola à ce jour, des chercheurs du Scripps Research Institute de La Jolla, en Californie, ont identifié une protéine virale qui aide le virus à échapper aux attaques du système immunitaire, éclairant ainsi la prévention .
À partir d'une image haute résolution du virus Ebola, des chercheurs ont découvert comment une protéine virale appelée VP35 aide à protéger le virus du système immunitaire.
Crédit d'image: TSRI

L'auteur principal de l'étude, Erica Ollmann Saphire, directrice du Consortium sur la fièvre hémorragique virale et professeur au Scripps Research Institute (TSRI), et ses collègues publient les détails de leurs découvertes dans la revue. Rapports de cellule.

Au 21 juin, l'Organisation mondiale de la santé (OMS) a déclaré que 27 479 cas confirmés de maladie à virus Ebola (MVE) ont été recensés dans le monde au cours de l'épidémie 2014-15 et 11 222 décès dus à cette maladie. La grande majorité des cas sont survenus en Guinée, au Libéria et en Sierra Leone.

Alors que le taux d'infection a considérablement diminué - le Libéria ayant été déclaré indemne de transmission d'Ebola en mai - les chercheurs continuent de chercher des moyens de traiter l'infection et de prévenir de futures épidémies d'Ebola.

Des recherches menées par Ollmann Saphire et ses collègues en 2012 ont révélé comment une protéine virale appelée VP35 joue un rôle dans la protection à la fois du virus Ebola et du virus de Marburg, tous deux appartenant au même groupe. Filoviridae famille de virus - du système immunitaire.

L'équipe a constaté que VP35 aide une autre protéine virale, l'aidant à s'enrouler et à former une enveloppe protéique, appelée nucléocapside. La nucléocapside entoure le matériel génétique du virus, empêchant les cellules immunitaires de l'attaquer.

Cependant, les mécanismes sous-jacents à ce processus n'étaient pas clairs jusqu'à présent.

VP35 arrête l'assemblage incorrect de la nucléocapside

En utilisant la cristallographie aux rayons X pour produire une image à haute résolution du virus Ebola, Ollmann Saphire et ses collègues ont pu voir comment VP35 aide l'autre protéine virale à se défendre.

Ils ont constaté que VP35 empêche un assemblage incorrect du nucléocapside. De plus, l’image haute résolution leur permettait de voir des «chaînes latérales», qu’elles décrivent comme des atomes et des structures importantes pour la conception de médicaments contre un virus.

"Cette résolution supérieure est essentielle pour la conception de traitements antiviraux indispensables", déclare Ollmann Saphire. "Ces structures fournissent les schémas dont nous avons besoin pour détecter les principales vulnérabilités à attaquer."

Non seulement ces découvertes pourraient-elles ouvrir la voie à des stratégies de prévention et de traitement du virus Ebola, mais l’équipe affirme qu’elles pourraient aider à lutter contre un certain nombre d’autres virus. "La structure que nous avons révélée est probablement conservée dans tous les filovirus: Marburg, Soudan, Bundibugyo, Reston et Ebola", explique Ollmann Saphire.

Le premier auteur, Robert Kirchdoerfer, chercheur associé à l'IRST, ajoute que les informations sur l'assemblage viral découvertes dans cette étude pourraient également s'appliquer à Mononegavirales - un ordre de virus incluant la rage, la rougeole et les oreillons.

En mai, Nouvelles médicales aujourd'hui rapporté sur une étude publiée dans mbio dans lequel les chercheurs ont affirmé avoir identifié un "talon d'Achille" pour l'infection par le virus Ebola.

Le chef de l'étude, Kartik Chandran, du collège de médecine Albert Einstein de l'université de Yeshiva, à New York, et ses collègues ont découvert que le virus Ebola était incapable d'infecter les cellules sans s'attacher à une protéine appelée Niemann-Pick C1.

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