Une étude suggère que l'enzyme de levure de boulanger pourrait aider à traiter la leucémie

La leucémie lymphoblastique aiguë est la forme la plus courante de leucémie infantile, représentant environ 3 cas sur 4 aux États-Unis. Dans une nouvelle étude, des chercheurs révèlent comment un composé isolé de la levure de boulanger peut aider à traiter la maladie.
Les chercheurs suggèrent qu'une enzyme présente dans la levure de boulanger pourrait tuer les cellules leucémiques sans nuire aux cellules saines.

La leucémie lymphoblastique aiguë (LLA), également appelée leucémie lymphoïde aiguë, est un cancer qui commence dans les lymphoblastes, qui sont des globules blancs immatures dans la moelle osseuse.

Les personnes atteintes de ALL produisent trop de lymphoblastes, laissant peu de place aux globules blancs, aux globules rouges et aux plaquettes sains et matures. En conséquence, les personnes atteintes de LAL ont tendance à développer une anémie et des infections.

Alors que les enfants de moins de 5 ans présentent le plus grand risque de LAL, la grande majorité des décès dus à la maladie surviennent chez des adultes.

En 2017, environ 5 970 nouveaux cas de LLA devraient être diagnostiqués chez les enfants et les adultes aux États-Unis et environ 1 440 décès dus à la maladie.

Lorsqu'il s'agit de traiter TOUS, la chimiothérapie est souvent la première étape. D'autres traitements, tels que la transplantation de cellules souches, la radiothérapie, la chirurgie et les médicaments ciblés, peuvent également être envisagés.

Identification d'un traitement plus sûr pour TOUS

Selon l'étude co-auteur Gisele Monteiro, de l'École des sciences pharmaceutiques à l'Université de São Paulo au Brésil, une enzyme isolée à partir de la bactérie Escherichia coli et Erwinia chrysanthemi (appelé L-asparaginase) a été utilisé dans le traitement de la LAL pendant des décennies.

Bien que le traitement par cette enzyme bactérienne puisse conduire à des taux de rémission élevés, Monteiro note qu’elle peut déclencher des réponses immunitaires légères à sévères chez environ 25% des patients. En tant que tel, un biopharmaceutique moins toxique pour le traitement de la LAL est requis.

Dans une étude publiée dans la revue Rapports scientifiques, Monteiro et son équipe révèlent comment ils ont isolé une enzyme semblable à la L-asparaginase de la source non bactérienne Saccharomyces cerevisiae, plus communément appelée levure de boulangerie ou levure de bière.

"Notre objectif dans ce projet n'était pas de produire l'enzyme, mais plutôt de trouver une nouvelle source de biodrug dans les microorganismes à utiliser chez les patients qui développent une résistance à l'enzyme bactérienne", explique Marcos Antonio de Oliveira, co-auteur de l'étude. l'Institut des biosciences de l'Université d'État de São Paulo au Brésil.

Isolement d'une enzyme de type L-asparaginase à partir de levure

Pour parvenir à leurs conclusions, les chercheurs ont utilisé des outils bioinformatiques pour analyser les génomes de plusieurs champignons connus pour sécréter de l'asparaginase.

De là, l’équipe a identifié un gène dans S. cerevisiae appelé ASP1 qui code pour une enzyme similaire à la L-asparaginase.

L'auteur de la première étude, Iris Munhoz Costa, également de l'Ecole des sciences pharmaceutiques de l'Université de São Paulo, explique que, contrairement aux bactéries, la levure est eucaryote. Cela signifie qu'il contient un noyau recouvert d'une membrane constitué de matériel génétique, comme c'est le cas avec les cellules humaines.

En tant que tel, on suppose que les enzymes dérivées de la levure sont moins susceptibles que les enzymes bactériennes de déclencher des réponses immunitaires sévères.

Dans cet esprit, les chercheurs ont cloné le gène ASP1 et ont pu, avec l’aide du génie génétique, E. coli pour produire une forme purifiée de L-asparaginase dérivée de levure.

"Nous avons pu obtenir la protéine recombinante", note Costa. "Nous avons ensuite effectué des études pour caractériser sa structure secondaire et identifier des régions importantes appelées sites catalytiques. Enfin, nous avons évalué son efficacité in vitro."

L-asparaginase de levure purifiée moins toxique pour les cellules saines

Les chercheurs ont testé à la fois la L-asparaginase purifiée de levure et la L-asparaginase de E. coli sur trois groupes de cellules leucémiques humaines. Un groupe de cellules était incapable de produire des quantités normales d'asparagine (MOLT4), un groupe produisait de l'asparagine à des niveaux normaux (REH) et le dernier groupe (groupe témoin) était non malin (HUVEC).

L’équipe a constaté que la L-asparaginase purifiée, dérivée de la levure, avait tué environ 70 à 80% des cellules MOLT4, contre 90% E. coliL-asparaginase dérivée. Cependant, la L-asparaginase purifiée de la levure s'est révélée moins toxique pour les HUVEC que la L-asparaginase de E. coli.

L’équipe rapporte qu'aucune des deux formes de L-asparaginase n’a été efficace contre les cellules REH.

Dans l'ensemble, les chercheurs indiquent que leurs résultats indiquent que la L-asparaginase dérivée de la levure pourrait constituer un traitement plus sûr et plus efficace pour les LAL.

"Dans cette étude, nous caractérisons l'enzyme L-asparaginase de S. cerevisiae. Les résultats montrent que cette protéine peut annihiler efficacement les cellules leucémiques à faible cytotoxicité pour les cellules saines. "

Gisele Monteiro

L'équipe prévoit maintenant de mener des études in vitro sur la L-asparaginase à partir de levure afin de mieux comprendre sa toxicité dans divers types de cellules, ainsi que la réponse immunitaire à l'enzyme.

Si de telles études se révèlent prometteuses, les chercheurs aimeraient voir comment la L-asparaginase dérivée de la levure se comporte dans des modèles animaux de LAL.

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