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Indice de vaccin anti-VIH trouvé dans la structure de la protéine d'infection clé
Deux nouvelles études révèlent comment des scientifiques américains ont réussi à découvrir la structure détaillée d'une protéine qui joue un rôle clé dans l'infection par le VIH. Les résultats offrent le genre de compréhension approfondie qui a fait défaut dans le développement de vaccins efficaces contre le virus du sida.
En utilisant l’ingénierie des protéines et deux techniques d’imagerie de biologie structurale de pointe, des équipes collaboratrices du Scripps Research Institute (TSRI) et du Weill Cornell Medical College ont révélé une structure atomique détaillée du trimère d’enveloppe du VIH appelé Env.
La nouvelle découverte est documentée dans deux études, toutes deux publiées en ligne dans Science cette semaine.
Aucun des vaccins anti-VIH testés à ce jour n'a été à même de fournir une protection suffisante, ce qui est largement dû aux problèmes posés par Env.
Env est une protéine en trois parties (un trimère) présente à la surface du VIH qui est essentielle pour comprendre comment le virus pénètre dans les cellules humaines pour provoquer une infection.
Comprendre Env
Env a développé des moyens très efficaces pour éviter les attaques du système immunitaire. Par exemple, il mute fréquemment ses régions ultrapériphériques et recouvre également ses surfaces de molécules de sucre très glissantes appelées glycanes.
Plus les scientifiques connaissent Env et sa structure, plus les chances de développer des vaccins efficaces sont grandes.
Il a été difficile d’obtenir des images de résolution au niveau atomique de la protéine Env car sa structure est complexe et délicate - mais maintenant, de nouvelles techniques ont rendu cela possible.
Tout d'abord, pour capturer l'image, les équipes ont conçu une version plus stable de la protéine, comme l'explique l'un des auteurs principaux, Andrew Ward, professeur adjoint au Département de biologie structurale et computationnelle de l'IRST:
"Il a tendance à se désagréger, par exemple, même quand il est à la surface du virus, alors pour l’étudier, nous devons le concevoir pour qu’il soit plus stable."
Puis, après avoir stabilisé le trimère Env, en utilisant la cryo-microscopie électronique et la cristallographie aux rayons X, les scientifiques ont pu découvrir sa structure ainsi que son assemblage et son utilisation des anticorps anti-VIH.
Un aspect de la découverte qui sera d'une grande aide pour les concepteurs de vaccins est de connaître les détails précis des sites où les anticorps anti-VIH peuvent se lier au virus - afin qu'ils puissent imiter ces «épitopes» viraux avec le vaccin.
Un autre auteur principal, Ian A. Wilson, professeur de biologie structurale à l'IRST, a déclaré:
"La plupart des études structurelles antérieures de ce complexe d'enveloppes étaient axées sur des sous-unités individuelles, mais nous avions besoin de la structure du complexe complet pour définir correctement les sites de vulnérabilité pouvant être ciblés, par exemple avec un vaccin."
Les fonds de l'Institut national des maladies allergiques et infectieuses (NIAID), qui fait partie des Instituts nationaux de la santé, ont permis de financer ces études.
Dans une autre étude récemment publiée, des chercheurs de l’Université de Floride et de l’Université de Californie, à San Francisco, décrivent la manière dont les chats peuvent être essentiels au vaccin anti-VIH. Ils ont découvert que le sang de patients infectés par le VIH présentait une réponse immunitaire contre une protéine virale du virus du SIDA.
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