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Les chercheurs contestent l'idée largement acceptée sur la protéine d'Alzheimer
L'agglutination de la protéine bêta-amyloïde en plaques qui obstruent le cerveau est une caractéristique clé de la maladie d'Alzheimer. De nombreuses recherches sur les causes et le traitement de la maladie reposent sur des techniques qui caractérisent ce processus. À présent, une nouvelle étude remet en question une vue communément admise sur la forme et la composition des structures initiales qui se forment lorsque les molécules bêta-amyloïdes se rencontrent.
Les chercheurs ont découvert que, contrairement aux idées largement répandues, une protéine bêta-amyloïde présente dans les plaques cérébrales de la maladie d'Alzheimer peut initialement former des amas de deux unités sphériques et mal définis.
Crédit image: N. Carulla / IRB Barcelona
L'étude, menée par l'Institut de recherche en biomédecine de Barcelone (IRB Barcelone) en Espagne, est publiée dans la revue Rapports scientifiques.
Il constate qu'une technique utilisée par les chercheurs sur la maladie d'Alzheimer pour analyser les amas bêta-amyloïdes au fur et à mesure de leur assemblage est imparfaite en raison des conclusions tirées sur la forme des protéines agrégées et le nombre de molécules qu'elles contiennent. La technique s'appelle SDS-PAGE.
Pour leur étude, l'équipe s'est concentrée sur les "fibrilles Abeta" - les structures initiales qui se forment dans le cerveau lorsque les protéines bêta-amyloïdes commencent à s'agglomérer. La Dre Natàlia Carulla, spécialiste en chimie biomédicale à l'IRB de Barcelone, explique pourquoi ce travail est important:
"Une connaissance approfondie du nombre d'unités et de la conformation d'Abeta aux premiers stades de l'agrégation est cruciale pour la conception de médicaments capables de les briser ou d'empêcher leur formation."
La prévalence de la maladie d'Alzheimer est que les médicaments doivent s'attaquer aux «feuilles bêta»
L'équipe a choisi d'étudier deux des formes les plus courantes d'Abeta-Abeta 40 et d'Abeta 42, comprenant respectivement 40 et 42 acides aminés, avec l'Abeta 42 comme variante la plus courante dans la maladie d'Alzheimer.
Les chercheurs notent que lorsque SDS-PAGE est utilisé pour analyser les structures d'Abeta 40 et d'Abeta 42, il montre que Abeta 40 s'auto-agrège pour former séquentiellement des dimères (deux unités), des trimères (trois unités) et des tétramères (quatre unités). tandis que Abeta 42 se forme principalement à travers des pentamères (cinq unités) et des hexamères (six unités).
Cela signifie que, puisque l'on pense qu'Abeta 42 joue un rôle plus important dans la maladie d'Alzheimer, de nombreuses études ont conclu que les pentamères et les hexamères sont les composants de base des fibrilles bêta-amyloïdes dans la maladie d'Alzheimer.
Ces hypothèses sont très répandues dans la recherche sur la maladie d'Alzheimer en raison de la popularité de SDS-PAGE (il ne nécessite qu'un petit échantillon) et du fait que le modèle constitue un élément clé dans un petit nombre d'études citées plus de 1 000 fois. des chercheurs.
En supposant qu'Abeta 42 formait principalement des pentamères et des hexamères, on pensait que ceux-ci formaient des structures appelées "feuilles bêta", de sorte que les développeurs de médicaments supposaient que les agents devaient s'attaquer à la structure bêta.
L'hypothèse concernant les «feuilles bêta» devrait être réexaminée
Cependant, le Dr Carulla et ses collègues disent qu’il ya une faille dans la SDS-PAGE qui fait qu’elle montre que les formes d’Abeta 42 proviennent principalement des pentamères et des hexamères.
En utilisant une nouvelle technique basée sur la spectrométrie de masse, ils ont observé que Abeta 40 et Abeta 42 forment des dimères, des trimères et des tétramères et que ces agrégats sont sphériques et n’ont pas de structure définie.
Les chercheurs suggèrent de reconsidérer l'hypothèse selon laquelle les médicaments doivent interférer avec la structure de la feuille bêta afin de cibler le processus d'agglutination de la bêta-amyloïde dans la maladie d'Alzheimer.
Dr. Carulla commente la réaction que leurs résultats peuvent déclencher:
"Cette étude suscitera des réticences de la part de la communauté scientifique et c’est pourquoi nous avons présenté des données méthodologiquement robustes et complètes."
Elle et ses collègues recherchent maintenant des molécules qui pourraient empêcher la formation des structures initiales d'Abeta.
Un autre domaine prometteur de la recherche sur la maladie d'Alzheimer a été suscité par la découverte que le cerveau possède de «petites protéines de choc thermique» qui empêchent l'agglutination de protéines incontrôlée. Nouvelles médicales aujourd'hui récemment appris d'une étude qui révèle deux façons dont les petites protéines de choc thermique interagissent avec les bêta-amyloïdes pour empêcher l'agglutination.
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