L'enzyme humaine peut être la clé pour démêler la maladie d'Alzheimer

Les agrégats de protéines sont la marque d'un certain nombre de maladies neurodégénératives. Nouvelle recherche, publiée dans la revue PLOS Biologie, examine une enzyme humaine qui dénoue ces plaques perturbatrices.
Des accumulations anormales de protéines (présentées ici) sont impliquées dans un certain nombre d'affections neurodégénératives, dont la maladie d'Alzheimer.

Les maladies neurodégénératives touchent déjà des millions de personnes aux États-Unis. Ils ont tendance à faire la grève à la fin de la vie et, comme la population commence à vivre plus longtemps, le nombre de cas devrait augmenter.

Selon certaines estimations, dans 30 ans, 12 millions de personnes aux États-Unis vivraient avec une maladie neurodégénérative.

Ces maladies comprennent la maladie d'Alzheimer, la maladie de Parkinson, la maladie de Lou Gehrig (ou la sclérose latérale amyotrophique) et la maladie de Huntington. Caractérisées par une lente détérioration des neurones, les maladies neurodégénératives dégradent progressivement les fonctions émotionnelles, cognitives et de la mémoire.

De manière inquiétante, aucune de ces conditions ne permet de guérir. En général, le traitement ne vise qu'à traiter les symptômes et à ralentir la progression de la maladie. Par conséquent, de nombreux chercheurs étudient des moyens potentiels de les résoudre.

On sait que de nombreuses maladies neurodégénératives impliquent une accumulation de protéines formant des amyloïdes. Par exemple, les cerveaux des personnes atteintes de la maladie d'Alzheimer développent des agrégats de protéines tau et ceux des personnes atteintes de la maladie de Parkinson développent des collections d'alpha-synucléine.

En bref, les amyloïdes sont des protéines qui se plient anormalement, s'agglomèrent et forment des oligomères et des fibrilles insolubles.

Amyloïdes, proline et CyP40

Les agrégations de protéines anormales dans les maladies neurodégénératives contiennent toutes un acide aminé appelé proline. La structure unique de cette protéine provoque la courbure des chaînes d'acides aminés, empilant ainsi des régions de la protéine et favorisant la formation d'amyloïde.

Récemment, une équipe de scientifiques de l'Université de Floride du Sud à Tampa a étudié le potentiel d'une enzyme humaine à interférer avec l'accumulation d'agrégats de protéines dans des conditions neurodégénératives. Dirigés par les professeurs Jeremy Baker, Laura Blair et Chad Dickey, les chercheurs se sont concentrés sur l’enzyme cyclophiline 40 (CyP40).

Au cours du repliement normal des protéines, le CyP40 agit comme un chaperon, c’est-à-dire qu’il capture et oriente les prolines vers leur destination, créant leur formation de flexion de chaîne distincte et contribuant au développement des amyloïdes. Plus précisément, les prolines se retrouvent dans ce qu'on appelle les bêta-tours, une caractéristique des agrégats dans de nombreuses maladies neurodégénératives.

Bien que le CyP40 semble faire partie du problème, comme avec la plupart des enzymes, il peut également fonctionner en sens inverse; il peut débloquer les protéines en défaisant les bêta-tours, dépliant ainsi les agrégats.

À l’aide d’un modèle murin de la maladie d’Alzheimer, l’équipe a constaté que le CyP40 pourrait réduire l’accumulation de tau agrégée, la rendant plus soluble. Cela a empêché la dégénérescence des neurones et réduit certaines des conséquences cognitives négatives. De même, CyP40 a décomposé l'alpha-synucléine, l'agrégat de Parkinson.

Des travaux antérieurs ont montré que cette enzyme peut décomposer des agrégats in vitro, mais ces découvertes sont la première fois que la CyP40 se désagrège des protéines amyloïdes dans un modèle animal de maladie neurodégénérative.

Comment fonctionne le CyP40?

À ce stade, la manière dont CyP40 décompose les protéines amyloïdes n'est pas totalement claire, mais les auteurs proposent deux explications possibles. Soit il se lie directement à la proline et déploie les agrégats, soit il se lie à la protéine avant de s’agréger, ce qui l’empêche d’agglutiner dans le futur.

L'importance de ces résultats est claire. Bien qu'il faille travailler davantage pour comprendre les mécanismes à l'?uvre, disposer d'un outil permettant de débloquer les protéines mal repliées pourrait changer la donne dans le traitement des maladies neurodégénératives.

CyP40 n'est pas la seule enzyme susceptible d'être utilisée. Comme l'explique Blair, "La découverte que Cyp40 peut démêler les amas de tau et d'alpha-synucléine suggère que celui-ci, ou l'une des 40 autres protéines humaines ayant une activité similaire, pourrait jouer un rôle dans le traitement des maladies neurodégénératives."

Apprenez comment la perturbation de l'interaction des protéines pourrait ralentir la maladie d'Alzheimer.

Les mères célibataires sont les plus exposées aux problèmes de sommeil

Environ 50 à 70 millions de personnes aux États-Unis ont des problèmes de sommeil. Mais selon une nouvelle enquête des Centers for Disease Control and Prevention, ce sont les parents célibataires qui sont les plus exposés. Une nouvelle enquête révèle que les parents célibataires - en particulier les mères célibataires - sont plus susceptibles que les autres types de famille de souffrir d’un manque de sommeil et de problèmes liés au sommeil.

(Health)

La chirurgie des yeux au laser pour la haute myopie fonctionne bien à long terme, étude

Une étude de suivi de dix ans menée par des chercheurs en Espagne et en Turquie sur des patients ayant subi une chirurgie au laser pour traiter une myopie élevée (vision courte ou proche) a montré que le traitement était sûr et efficace à long terme. cent. L'étude est publiée dans le numéro de janvier 2008 de l'American Journal of Ophthalmology et est l'?uvre de chercheurs de l'Université Miguel Hernandez, de la faculté de médecine d'Alicante et de la faculté de médecine d'Ankara, en Turquie.

(Health)